Caracteriza¸ c˜ ao da variabilidade assim´ etrica de s´ eries temporais de conforma¸ c˜ ao de pr´ ıons utilizando a An´ alisedePadr˜oes Gradientes Laurita dos Santos , Mariana P. M. A. Baroni, Reinaldo R. Rosa, Laborat´orio Associado de Computa¸ c˜ ao e Matem´ atica Aplicada, LAC, INPE, 12227-010, S˜ao Jos´ e dos Campos, SP E-mail: laurita.santos@lac.inpe.br Paulo A. Netz Instituto de Qu´ ımica Universidade Federal do Rio Grande do Sul 91501-970, Porto Alegre, RS Resumo A caracteriza¸ c˜ ao da variabilidade da flutua¸ c˜ao de s´ eries temporais de conforma¸ c˜ao de pr´ ıons pode contribuir na compreens˜ ao do processo de transi¸ c˜ao de conforma¸ c˜ ao de prote´ ına com estrutura alfa h´ elice para prote´ ına de estru- tura folha beta (forma de pr´ ıon patogˆ enico cau- sador de Encefalopatias Enpongiforme Trans- miss´ ıvel). Nesse trabalho utilizamos dois modelos de oligopept´ ıdeos, que diferem na troca de apenas dois amino´ acidos. Para cada modelo, temos duas s´ eries temporais de desvio m´ edio quadr´ atico, backbone (pm1 − bk e pm2 − bk)e protein (pm1 − pt e pm2 − pt), geradas pelo aquecimento dos oligopept´ ıdeos de 20K a cada 1ns. A an´ alise proposta para a caracter- iza¸ c˜ ao da variabilidade da flutua¸ c˜ ao consiste no uso da t´ ecnica GPA [11, 13], que ´ e mais sens´ ıvel do que medidas estat´ ısticas como a lei de potˆ encia, para determinar com precis˜ ao a variabilidade de flutua¸ c˜ ao das s´ eries temporais utilizadas. Atrav´ es da distˆ ancia de m´ utua in- forma¸ c˜ao, que usa os espectros do gradiente das s´ eries [12] temos que o GPA detecta a diferen¸ ca entre os dois modelos utilizados e o padr˜ ao de variabilidade de flutua¸ c˜ ao assim´ etrica das s´ eries temporais analisadas se aproximam da variabilidade de uma s´ erie com flutua¸ c˜ ao cujo espectro ´ e do tipo 1/f α com α =3/2. Palavras-Chave: espectro do gradiente; GPA; s´ eries temporais de conforma¸ c˜ao de pr´ ıons. 1 Introdu¸ c˜ ao Com o advento da modelagem computacional em bioqu´ ımica molecular v´ arios processos fi- nos envolvendo simula¸ c˜ao de conforma¸ c˜aode prote´ ınas tˆ em sido estudados com alto grau de detalhamento. Nesse contexto, ferramen- tas anal´ ıticas para valida¸ c˜ao de modelos s˜ ao de extrema importˆancia, principalmente nos casos que envolvem a influˆ encia do resultado da con- forma¸ c˜ao na caracteriza¸ c˜ ao de patologias. A descoberta de que doen¸ cas infecciosas po- dem ser causadas por modifica¸ c˜ oes de con- forma¸ c˜ao de prote´ ınas mudou a vis˜ ao de que somente organismos com ´ acidos nucl´ eicos poderiam causar patologias. A Encefalopa- tia Espongiforme Transmiss´ ıvel (TSE) ´ e uma doen¸ ca causada pela express˜ ao de uma prote´ ına normal Prion Protein Celular (PrP c ) com es- trutura alfa h´ elice e que sofre altera¸ c˜aodecon- forma¸ c˜ao para uma forma anormal, chamada Prion Protein Scrapie (PrP sc ) de estrutura folha beta [2]. S´ eries temporais de desvio m´ edio quadr´ atico (RMSD) s˜ ao obtidas pela simula¸ c˜ ao de mod- elos semelhantes a pr´ ıons [7] (oligopept´ ıdeos) atrav´ es de varia¸ c˜ao de temperatura com a fi-