Monatshefte fiir Chemie 107, 581--586 (1976) 9by Springer-Verlag 1976 Herstellung yon Sepharosederivaten zur Affinitiitschromato- graphie yon Enzymen des myo-Inositphosphatstoffwechsels Kurze Mitteilung Yon Otto Scheiner und Michae| Breitenbach Institut fiir Allgemeine Bioehemie, Universit/~t Wien, und Ludwig Boltzmann-Forschungsstelle fiir Biochemie, Wien, ()stecreich Mit 2 Abbildungen (Eingegangen am 20. Januar 1976) Synthesis oJ Sepharose Derivates Suited for the A]]inity Chro- matog~aphy o/ Enzymes o/ the Metabolism o] myo-Inositolphos- ])hates In order to obtain an affinity gel for the affinity chro- matography of enzymes acting on phosphorylated derivatives of myo-inositols, aminohexylsepharose was coupled with myo- inositol 2-phosphate with the help of dieyelohexylcarbodi- imide. In the product the concentration of ligand is 15 mmole/1. The method seems to have wider applicability; phytie acid could be coupled with aminohexylsepharose under similar conditions. Einleitung Bei der Untersuchung der Phosphorylierung yon myo-Inosit in einem zellfreien Extrukt aus Hiihner-retieulozyten fanden wir ein Enzym, das die Phosphorylierung yon L-myo-Inosit-l-phosphat und myo-Inosit-2. phosphat zu h6heren myo-Inositphosphatert katalysiert (unver6flent- lieht). Dieses Enzym, das offensiehtlieh an der Biosynthese des 1,3,4,5,6- myo-Inositpentakisphosphat.s der tliihnererythrozyten beteiligt Jst, kom~te mit konventionellen Methoden der Proteinreinigung bisher nieht wesentlieh angereichert werden. Es akzeptiert myo-Inosit als Substrat nieht und konnte an dem in diesem Institut kiirzlieh hergestellten Affinit/itsgel 1, das tiber das C-Atom 4 geburldenen epi-Inosit sis myo- Inosit-analogen Liganden enth~ilt, nieht adsorbiert werden. 87*