168 Revista Tecnológica - Universidade Estadual de Maringá - ISSN 1517-8048 DOI: 10.4025/revtecnol.v29i1.51138 ___________________________________________________________________________ ___________________________________________________________________________ 1 Universidade Regional Integrada do Alto Uruguai e das Missões, Erechim/RS, email : daiapreci@yahoo.com.br,mateus.baptistanunes@gmail.com,ilizandrafernandes@yahoo.com. br, brunaseguenka@hotmail.com, veunice@uricer.edu.br, julisteffens@uricer.edu.br, clarices@uricer.edu.br HIDRÓLISE DE SORO DE LEITE OVINO DIFILTRADO PELA ENZIMA COROLASE H-PH E AVALIAÇÃO DA GERAÇÃO DE PEPTÍDEOS BIOATIVOS HYDROLYSIS OF DIAFILTRATED OVINE MILK WHEY BY H-PH COROLASE ENZYME AND EVALUATION OF BIOACTIVE PEPTIDE GENERATION Daiane Preci 1 Mateus Baptista Nunes 1 Ilizandra A. Fernandes 1 Bruna Seguenka 1 Eunice Valduga 1 Juliana Steffens 1 Clarice Steffens 1 Resumo: O objetivo deste trabalho foi obter um diafiltrado de soro de leite ovino e avaliar o efeito da temperatura e do pH na atividade enzimática da protease corolase H-pH. Também se investigou o grau de hidrólise da protease (corolase H-pH) em diferentes tempos (1, 2, 3, 4, 5 e 6 h) e também a massa molecular média e comprimento médio da cadeia peptídica das amostras. O pH e a temperatura influenciaram significativamente a atividade enzimática, sendo indicado o pH 8 e a temperatura de 60°C. O hidrolisado em 1 h de reação apresentou o maior número de péptidos em intervalo de 300 a 500 m/z (23,28%). Também foi encontrado maiores percentuais de peptídeos na faixa de 4.000 m/z (13,77%) e 5.000 m/z (4,59%) em com o tempo de 5 h de hidrólise que apresentou valores de 11.99 e 1.75%, respectivamente. Além disso, os péptidos ≥12.000 m/z foram reduzidos em 49,04% em tempo de hidrólise de 5 h. Nas faixas mencionadas, o número de peptídeos foi superior em 1 h de hidrólise e poderiam estar relacionados ao destaque frente as propriedades bioativas como atividade antioxidante e antimicrobiana. As diferenças na distribuição do número de peptídeos em toda faixa investigada (300 – 20.000 m/z) em MALDI-TOF, foi alterada com o tempo de hidrólise, o que pode ter contribuído para degradação das sequências péptidas ativas das moléculas. O concentrado proteico de soro de leite ovino diafiltrado (solução 10% (p/v) em 60°C, pH 8,0) hidrolisado com enzima corolase H-pH (1% baseado no conteúdo proteico) em 1 h de reação, é recomendado como ideal para a obtenção de peptídeos. Palavras-chaves: soro de leite. peptídeos bioativos. hidrólise. enzima. Abstract: The objective of this work was to obtain a diafiltrate of sheep whey and to evaluate the effect of temperature and pH on enzymatic activity of protease corolase H-pH. The degree of protease hydrolysis (corolase H-pH) at different times (1, 2, 3, 4, 5 and 6h) and also the average molecular weight and average peptide chain length of the samples were investigated. The pH and temperature influenced significantly the enzymatic activity, being indicated the pH 8 and the temperature of 60 °C. The hydrolyzate in 1 h of reaction presented the highest number of peptides in the range of 300 to 500 m/z (23.28%). peptides in the range of 4,000 m/z (13.77%) and 5,000 m/z (4.59%) at the 5 h hydrolysis time which showed values of 11.99 and 1.75%, respectively. m/z were reduced by 49.04% at 5 h hydrolysis time In the mentioned ranges, the number of peptides was higher in 1 h hydrolysis and could be related to the highlighting against bioactive properties such as antioxidant activity and antimicrobiane. differences in the distribution of the number of peptides throughout The investigated range (300 - 20,000 m/z) in MALDI-TOF was altered with hydrolysis time, which may have contributed to the degradation of the active peptide sequences of the molecules. The diafiltered sheep whey protein concentrate (10% (w / v) solution at 60 ° C, pH 8.0) hydrolysed with H-pH corolase enzyme (1% based on protein content) in 1 h reaction is recommended as ideal for obtaining peptides. Keywords: whey. bioactive peptides. hydrolysis. enzyme.