Kohlendioxidreduktion DOI: 10.1002/ange.201007163 Effiziente Aktivierung des Treibhausgases CO 2 Ulf-Peter Apfel* und Wolfgang Weigand* Professor Peter Klüfers zum 60. Geburtstag gewidmet Kohlendioxid · Niob · Photochemie · Reduktionen · Umgekehrte CO-Konvertierung Es gibt zahlreiche Hinweise, dass bereits vor 3.8 Milliarden Jahren die geochemisch wichtige Reduktion von CO 2 , einem Hauptbestandteil von vulkanischen Gasen, zu CO von ent- scheidender Bedeutung für die Entstehung von Biomolekü- len war. [1] Man kann davon ausgehen, dass unter diesen ur- zeitlichen Bedingungen eine Reduktion von CO 2 zu CO durch Wasserstoff über eine umgekehrte CO-Konvertierung stattgefunden hat. [2, 3] Eine große präbiotische Bedeutung von CO wurde auch von Wächtershäuser und Huber im Zusammenhang mit der Hypothese der Eisen-Schwefel-Welt postuliert. [4] Die Wis- senschaftler konnten experimentell nachweisen, dass CO in Gegenwart von Methanthiol und NiFe-Sulfiden zu Thioes- sigsäuremethylester reagiert und im Anschluss zu Essigsäure hydrolysiert werden kann. [4] Dieser Reaktion wird große Bedeutung für einen chemoautotrophen Ursprung des Le- bens zugeschrieben; gemäß dieser Theorie waren primitive Organismen in der Lage, CO oder CO 2 aus vulkanischen oder hydrothermalen Quellen aufzunehmen und für den Aufbau von Kohlenstoff-Kohlenstoff-Bindungen zu nutzen. [1, 4, 5] Im Laufe der folgenden Jahrmilliarden verloren NiFe- Sulfide zunehmend ihre Rolle bei der Aktivierung von CO 2 und dessen Reduktion zu CO an Enzyme. Im Organismus wird CO als Reduktionsmittel [6] [Gl. (1)] und Signaltrans- mitter, [7] aber auch zur Synthese von S-Acetyl-CoA durch Acetyl-CoA-Synthasen (ACS) [8] genutzt. Besonders der letzte Aspekt kann als biologische Antwort auf den präbiotisch- anorganischen Weg der Thioessigsäure-Synthese gewertet werden. Die selektive und reversible Umwandlung von CO in CO 2 wird im Organismus durch das Enzym CO-Dehydrogenase (CODH) katalysiert. [9] CO-Dehydrogenasen lassen sich ent- sprechend ihrer Zusammensetzung klassifizieren. Bisher wurden zwei Arten von CO-Dehydrogenasen gefunden, die Mo-Cu- (CODH Mo ) und Ni-Fe-Zentren (CODH Ni ) enthal- ten. [10] CODH Mo wurde ausschließlich in aeroben Organismen gefunden, CODH Ni nur in anaeroben. Detaillierte röntgen- kristallographische Untersuchungen der aktiven Zentren von Rhodospirillum rubrum [11] und Carboxydothermas hydroge- noformans [12] zeigten, dass CODH Ni einen [Ni-4Fe-5S]-Clus- ter als katalytisches Zentrum enthält (Abbildung 1). Es wird derzeit davon ausgegangen, dass das Ni II -Atom das eigentli- che katalytische Zentrum für die Oxidation von CO zu CO 2 ist, was mit einem plausiblen Reaktionsmechanismus unter- mauert werden konnte. [13] Diesem Mechanismus zufolge wird eine {Ni II Fe II (OH)}-Spezies gebildet, die CO über einen nucleophilen Angriff des Hydroxoliganden für weitere Re- aktionen aktivieren kann. Das aktive Zentrum der aus Oli- gotropha carboxidovorans isolierten CODH Mo enthält einen {Mo IV ( = O)(OH)-S-Cu I }-Cluster (Abbildung 1) als katalytisch aktives Zentrum. [14] Auch bei diesem Enzym wird zunächst von einem nucleophilen Angriff des Hydroxoliganden an das CO-Molekül ausgegangen. [14] Anders als bei den NiFe-De- hydrogenasen erfolgen bei den Mo-Komplexen im Anschluss an die CO-Aktivierung eine Insertion von CO in die S-Cu I - Bindung und eine Eliminierung von CO 2 . Bei beiden En- zymfamilien kann jedoch eine direkte und reversible Zwei- Elektronen-Übertragung beobachtet werden. Im Unterschied zu den natürlichen Systemen zeigten Modellsysteme der CODH bisher lediglich zwei aufeinander folgende Ein-Elektronen-Reduktionen oder -Oxidationen und begünstigen entweder die CO-Oxidation oder die CO 2 - Reduktion. [15] Nun wurde aber von Armstrong et al. eine se- lektive lichtgesteuerte Reduktion von CO 2 beschrieben, die als Produkt ausschließlich CO lieferte. [16] Dabei wurde ein photoaktiver [Ru II (bipy) 2 (4,4’-(PO 3 H 2 )bipy)]Br 2 -Komplex Abbildung 1. Katalytische Zentren von a) der unter anaeroben Bedin- gungen arbeitenden CODH Ni aus Carboxydothermus hydrogenoformans und b) der unter aeroben Bedingungen gefundenen CODH Mo , isoliert aus Oligotropha carboxidovorans. [*] Dr. U.-P. Apfel, Prof.Dr. W. Weigand Institut für Anorganische und Analytische Chemie Friedrich-Schiller-Universität Jena August-Bebel-Straße 2, Jena (Deutschland) Fax: (+ 49) 3641-948-102 E-Mail: peter.apfel@uni-jena.de wolfgang.weigand@uni-jena.de Highlights 4350  2011 Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, Weinheim Angew. Chem. 2011, 123, 4350 – 4352