SYNTHÈSE mnesci enc es 1993 ; 9 : 577-82 Gérald van de Werve Borhane Annabi Alfred Berteloot Jean-François St-Denis Hubert Vidal ADRESSES -- G. van de Werve : directeur du dartement d nutrition, Groupe de recherche en transport mem branaire. B.Annabi : étudiant au doctorat, dpartement de biochimie. A. Bertheloot : professeur arégé au dparteent d physiologie, Groupe d recherche en transport membranaire. J.-F. St-Denis : éudint au dctorat, dpart d biochimie, faculté de médecine, Université de Montréal, C.P . 6128 succursale A ,  Montréal H3C 37 Canada. H. Vidal : chargé d rec h à l'Insem, Inserm U 197, faculté de médecine Alexis-Carrel 8, rue Guillaume-Paradin, 69372 Lyon Cedex 08, France. ms n° 5 vol. 9, mi 93 Le système glucose 6-phosphatase hépatique : composantes, propriétés cinétiques, régulation et déficit Le glucose 6-phosphatase (G6Pase) catalyse la dernière étape enzymatique menant à la libération de glucose par le foie. Elle est donc indispensable au maintien de la glycémie. Sa situation stratégique au carrefour des voies métaboliques de la néoglucogenèse, de la glycogénolyse et de la glycolyse ainsi que la sévérité des troubles méta boliques qu'entraînent ses diférentes formes de déficit génétique (glycogénoses de type 1) font de l'étude molé culaire du fonctionnement de ce système enzymatique une étape cruciale pour la compréhension du métabo lisme du glucose in vivo. Dans cet article, deux types d'organisation moléculaire du système G6Pase sont exa minés, le modèle conformationnel et le modèle de trans port du substrat, ainsi que la régulation hormonale de la G6Pase et les bases moléculaires de son déficit géné tique. Nos résultats apportent en faveur du premier modèle des arguments fondés sur les propriétés ciné ti ques et la spécificité de 1' enzyme pour son substrat. Un transport unidirectionnel du glucose produit lors de l'hydrolyse du G6P, a en outre été mis en évidence dans les microsomes. L a glucose f-phosphatase (GfPase) [D-glucose f-phosphate phosphohydro lase, EC 3.1 .3.9] est l'enzyme qui catalyse la tituée d'un complexe multipeptidique intégré dans la membrane du réticu lum endoplasmique. Cet article exa minera seulement l'activité phos phohydrolase de la GfPase, fonction qui joue un rôle primordial dans le contrôle de l'homéostase du glucose. La compartimentalisation de la GfPase permet d'isoler l 'enzyme de façon simple en préparant une frac- dernière étape de la production de glucose dans le foie et le cortex rénal, en hydrolysant le glucose f-phosphate produit tant par la néoglucogenèse que par la dégradation des réserves de glycogène [ 1 ] . La GfPase est cons- tion microsomale, enrichie en vésicu- -- 577