Vol. 19, No. 1 (2020) 1-9 Ingeniería de alimentos Revista Mexicana de Ingeniería Química PRODUCTION OF BIOACTIVE PEPTIDES FROM BOVINE COLOSTRUM WHEY USING ENZYMATIC HYDROLYSIS PRODUCCIÓN DE PEPTIDOS BIOACTIVOS A PARTIR DE SUERO DE CALOSTRO BOVINO POR HIDRÓLISIS ENZIMÁTICA F.S. Fajardo-Espinoza 1 , A. Romero-Rojas 2 , H. Hernández-Sánchez 1 * 1 Depto. Ingeniería Bioquímica, Escuela Nacional de Ciencias Biológicas, Instituto Politécnico Nacional. Av. Wilfrido Massieu esq. M. Stampa, UP. Adolfo López Mateos, CP 07738, CDMX, México. 2 Facultad de Estudios Superiores Cuautitlán, Universidad Nacional Autónoma de México, Carretera Cuautitlán-Teoloyucan Km. 2.5, CP 54714 Cuautitlán Izcalli, México. Received: February 25, 2019; Accepted: April 7, 2019 Abstract Bovine colostrum is an essential source of nutritional and immunological factors that are vital for the early development and protection of the newborn. The aim of this study was to evaluate the antioxidant, mineral-binding (iron and calcium), and angiotensin-converting enzyme (ACE) inhibitory properties of the peptides generated through the enzymatic hydrolysis of bovine colostrum whey proteins. Whey proteins were hydrolyzed with pepsin at two pH values (1.3 and 2) in a sequential hydrolysis system with pancreatin at pH 7.5. Three different molecular weight fractions (<10, 10 to 30 and >30 kDa) were obtained by ultrafiltration. The antioxidant and calcium-binding activities increased with the degree of hydrolysis of the proteins and the highest values were obtained in the fractions with less than 10 kDa.. The fractions with molecular weights higher than 30 kDa had the best iron-binding capacity. A high positive correlation (R=0.9669) was obtained between the degree of hydrolysis and the ACE inhibitory activity. These results indicate that the hydrolysis of bovine colostrum whey proteins with pepsin and pancreatin generated peptides with enhanced antioxidant, mineral-binding, and ACE inhibitory capacities. Keywords: bioactive peptides, bovine colostrum whey, antioxidant capacity, mineral binding capacity, ACE inhibition. Resumen El calostro bovino es una importante fuente de factores inmunológicos y nutricionales que son vitales para el desarrollo y protección de la cría. El objetivo de este estudio fue evaluar las propiedades antioxidantes, de quelación de minerales (hierro y calcio) e inhibidora de la enzima convertidora de angiotensina (ECA) de los péptidos generados por hidrólisis de las proteínas de suero de calostro bovino. En el presente estudio se prepararon hidrolizados de proteína de suero de calostro bovino usando pepsina a dos valores de pH (1.3 y 2) y también en hidrólisis secuencial con pancreatina a pH 7.5. Los hidrolizados se separaron por ultrafiltración para obtener 3 fracciones de distintos pesos moleculares (<10, 10 a 30 y >30 kDa). Se observó un aumento en la actividad antioxidante y quelante de calcio de los hidrolizados, principalmente en las fracciones de peso molecular <10 kDa. En la actividad quelante de hierro las fracciones que presentaron mayor actividad fueron las de peso molecular >30kDa. Se observó una alta correlación positiva (R=0.9669) entre el grado de hidrólisis y la actividad inhibidora de la ECA. Estos resultados indican que la hidrólisis de las proteínas de suero de calostro bovino con pepsina y pancreatina generan péptidos con capacidades antioxidante, quelante de minerales e inhibitoria de la ECA mejoradas. Palabras clave: péptidos bioactivos, suero de calostro bovino, capacidad antioxidante, capacidad quelante de minerales, inhibición de la ECA. 1 Introduction Bovine colostrum can be defined as the milk produced during the first 3 or 4 days after parturition. This secretion product has a unique nutritional and immunological profile different from that of the mature milk (Playford et al., 2000). Bovine colostrum is a yellowish liquid product which is thicker than milk and has a distinctive odor. It cannot be used in the dairy industry since it does not meet the quality and sanitary specifications and its pasteurization is difficult since it induces the denaturation of 14% of the IgG (Elizondo- * Corresponding author. E-mail: hhernan55@hotmail.com https://doi.org/10.24275/rmiq/Alim525 issn-e: 2395-8472 Publicado por la Academia Mexicana de Investigación y Docencia en Ingeniería Química A.C. 1