JPHPI 2019, Volume 22 Nomor 2 Masyarakat Pengolahan Hasil Perikanan Indonesia 327 Kolagen gelembung renang ikan patin, Sitepu et al. KOLAGEN GELEMBUNG RENANG IKAN PATIN (Pangasius sp.) HASIL EKSTRAKSI ASAM Gressty Sari Br Sitepu*, Joko Santoso, Wini Trilaksani Departemen Teknologi Hasil Perairan, Fakultas Perikanan dan Ilmu Kelautan, Institut Pertanian Bogor, Kampus IPB Darmaga, Jalan Agatis, Bogor 16680 Jawa Barat Telepon (0251) 8622909-8622906, Faks. (0251) 8622915 *Korespondensi: gresstysarisitepu08@yahoo.com Diterima: 31 Mei 2019/ Disetujui: 22 Agustus 2019 Cara sitasi: Sitepu GSB, Santoso J, Trilaksani W. 2019. Kolagen gelembung renang ikan patin (Pangasius sp.) hasil ekstraksi asam. Jurnal Pengolahan Hasil Perikanan Indonesia. 22(2): 327-339. Abstrak Gelembung renang ikan patin mengandung protein yang tinggi, oleh karena itu dapat digunakan sebagai bahan baku kolagen. Penelitian ini bertujuan untuk menentukan karakteristik kimia dari gelembung renang, proses pretreatment non-kolagen, ekstraksi kolagen menggunakan asam dan untuk mengevaluasi karakteristik kolagen. Metode penelitian yang dilakukan yaitu pretreatment KOH dengan konsentrasi 0,05; 0,1; dan 0,15 selama 12 jam. Proses ektraksi dilakukan dengan merendam sampel dalam larutan asam asetat dengan konsentrasi 0,25; 0,5 dan 0,75 M (rasio 1:10; b/v) dengan perlakuan waktu ekstraksi selama 24, 48 dan 72 jam pada suhu 4°C. Rancangan percobaan yang digunakan adalah rancangan acak lengkap faktorial (RALF). Hasil penelitian menunjukkan kandungan protein gelembung renang adalah 85,26% (bk), profl asam amino didominasi oleh tiga asam amino yaitu glisina (56,85 mg/g), prolina (31,03 mg/g), dan alanina (23,85 mg/g). Perlakuan 0,05 M KOH selama 8 jam dipilih sebagai metode pretreatment terbaik untuk ekstraksi kolagen. Metode ekstraksi menggunakan 0,50 M asetat selama 48 jam menghasilkan kolagen terbaik yang memiliki struktur triple helix dan memiliki Tg 84 o C. Kata kunci : asam amino, FTIR, protein, stabilitas termal Profling of Collagens from Swim Bladder of Catfsh (Pangasius sp.) by Acid Extraction Abstract Swim bladders of catfsh contain high protein, therefore it is can be used as a raw material for collagen. Te study aims to determine the chemical characteristics of swim bladders, the pretreatment of non-collagen, extraction of collagen dissolves acid and to evaluate the characteristics of collagen. Te method of this study is KOH pretreatment with a concentration of 0,05; 0,1; and 0,15 for 12 hours. Te extraction process is done by soaking the sample in a solution of acetic acid with a concentration of 0,25; 0,5 and 0,75 M (ratio 1:10; b/v) and extraction time for 24; 48; and 72 hours at 4 o C. Te experimental design used for alkaline and acetic acid pretreatment were factorial completely randomized design. Te result showed that the protein content of swim bladder was 85,26% (db), the profle of amino acids were dominated by three amino acids namely glycine (56,85 mg/g), prolyne (31,03 mg/g), and alanyne (23,85 mg/g). Using 0,05 M KOH for 8 h was selected as the best pretreatment method for collagen extraction. Extraction method using 0,50 M acetic for 48 h resulted he best collagen which revealed the existence of a triple helix structure and had Tg 84 o C. Keywords : amino acid, FTIR, protein, thermal transition