مجله زیست علمی ـ پژوهشی تجربی جانوری شناسی سال چهارم ، شماره چهارماپی ، پی شانزدهم، بهار5931 ( 3 - 5 ) Experimental Animal Biology. Vol. ??? No. ???, ?????? (??? - ???) سکوپی برهمکنش اسپکترو مطالعات د روینوذره اکسیوزیم و نا لیز دا مومنی لی 1 * ، صادق فرهادیان 2 ، د شارقی بهزا 3 1 . ، ایراننشگاه پیام نوره علوم، داانشکدت شناسی، د گروه زیس مربی 2 . انشکده علوم،ت شناسی، د گروه زیسمی بیوشی دانشجوی دکتری شهرکرد، ایراننشگاه دا 3 . گرونشیار دا شهرکرد، ایراننشگاهه علوم، داانشکدت شناسی، د ه زیس تار( یخ دریافت:7 / 7 / 1333 - تاریخ تصویب:5 / 2 / 1335 ) چکیده ساختاری وغییراترآلی، منجر به توتئین درسطح غی جذب پر می عملکردی پروتئین جذب شده وه طبیعت گردد که وابسته ب رآلی سطح غییایکوشیمیزیوصیات فی خص است. وزیم لیز سفیده تخم( مرغE.C 3.2.1.17 ) زن مولکولی با و6 / 11 ودالتون، کیل وچکی متشکل ازن کروی ک پروتئی123 با چهار پیوند اسید آمینه سولفید است. دییق هدف از این تحق، نوذره اکسیدثر نالعه ا مطا روی، مرغ از طریقم سفیده تخموزیم لیز و ساختار آنزیداری بر پای نیک تکداری پای های و سینتیکانسسکوپی فلورسی، اسپکتروارت حر می آنزی بافر روی درنوذره اکسیدر و غیاب نا در حضو7 pH بود. نتایج بهشان میست آمده ن دد که دهنوذره اکسیدیش غلظت نا افزا با روی، وزیم کاهش یافت. لیزارتیی حریدارمی و پات آنزی فعالی ن داد کهانس نشاسکوپی فلورس اسپکترو مطالعات نانوذره اکسید هد. کاهش دوزیم رادت نشر لیزوانسته ش روی تت واکنش مطالعا نانو بینشان میوزیم ن و لیزد روی ذره اکسیهد د تنها که نه آب و کول ملل می های حلوزیم و لیز روی ساختار سه بعدیند بر توان به طورهم و بگذارند، بلکه نقش مول اثر پروتئین محل کلیاتی در حی جذب سطحیارند.د نانو د موا واژهدی: کلی هایزیم، نانوذره لیزو ارتی،ی حریدارد روی، پا اکسی انس یز فلورست آنزیم، آنال فعالی. * ویسنده مسئول: نE-mail: Itslida@yahoo.com Spectroscopic studies of the interaction of Lysozyme and ZnO nanoparticles Lida Momeni 1* , Sadegh Farhadian 2 , Behzad Shareghi 3 1. Instructor, Department of Biology, Faculty of Science, University of Payam Noor, Iran 2. Ph. D. Student, Department of Biology, Faculty of Science, University of Shahrekord, Shahrekord, Iran 3. Associate Professor, Department of Biology, Faculty of Science, University of Shahrekord, Shahrekord, Iran (Received: Sep. 29, 2014 - Accepted: Apr. 24, 2016) Abstract Adsorption of proteins on inorganic surfaces may lead to structural and functional changes that are dependent on both the nature of the adsorbed proteins and the physicochemical properties of the inorganic surfaces. Chicken egg white lysozyme (E.C 3.2.1.17, MW=14.6 kDa) is a small globular protein, that consists of 129 amino acid residues with four disulfide bonds. The aim of this study was the survey of the stability and structure of Chicken egg white lysozyme against ZnO nano through thermal stability, fluorescence and spectroscopy and enzyme activity assay in the absence or presence of ZnO nano particle at pH 7.0. The obtained results indicated that thermal stability and activity of lysozyme decreased with increase in ZnO nanoparticles concentration. Moreover, it was observed that ZnO Nano particle quenched the intrinsic fluorescence of lysozyme. The interaction studies of ZnO nanoparticles and lysozyme show that not only water and solvent molecules can effect on 3D structure of lysozyme and protein but also play an important role in adsorption nanoparticles. Keywords: Lysozyme, ZnO nanoparticles, thermal Stability, enzyme kinetic, fluorescence analysis.