Acta Scientiarum 22(5):1157-1160, 2000. ISSN 1415-6814. Termoestabilidade da peroxidase extraída da folha de repolho Marlei Scariot Roling, Vagner Marques Moura e Edmar Clemente* Universidade Estadual de Maringá, Av. Colombo, 5790, 87020-900, Maringá-Paraná, Brazil. *Author for correspondence. RESUMO. Extratos da enzima peroxidase solúvel e ionicamente ligada foram obtidos da folha do repolho (Brassica oleracea L., var. capitata). Para essa extração usou-se solução- tampão fosfato 100 mM, pH 6,0. Perante o tratamento térmico nas temperaturas de 65, 70, 75°C, observou-se um comportamento não linear. O extrato solúvel de peroxidase apresentou-se particularmente mais estável no tratamento térmico que a peroxidase ionicamente ligada. O estudo da regeneração foi realizado a 70°C. A peroxidase ionicamente ligada permaneceu estável, demostrando não haver renaturação, enquanto que o extrato solúvel perdeu atividade. Palavras chave: peroxidase, Brassica oleracea L. var. capitata, inativação. ABSTRACT. Thermostability of peroxidase from cabbage leaves. Extracts of soluble and ion-bound peroxidase enzyme were obtained from the cabbage leaf (Brassica oleracea, L. var. capitata). Phosphate buffer solution 100 mM, pH 6.0 was used. A non-linear behavior was detected at 65, 70, 75°C. The soluble peroxidase extract was much more stable than the ion-bound one. When regeneration analysis was undertaken at 70°C, the ion-bound peroxidase continued stable and showed no renaturation, whereas the soluble extract became inactivated. Key words: peroxidase, Brassica oleracea L. var. capitata, inactivation. A peroxidase é encontrada em muitas plantas; sendo que mais de 20 isoperoxidases têm sido detectadas em extrato obtido de uma mesma planta (Akamine e Theodore, 1979; Chan, 1981; Haard,1977). A peroxidase encontrada nas plantas superiores é uma glicoproteína que se difere na composição de seus aminoácidos e carboidratos, contendo como grupamento prostético a ferriprotoporfirina III (McLellan e Robinson,1981). Estudos têm mostrado que a peroxidase pode ocorrer em uma variedade de vegetais na forma solúvel e ligada (Gkinis e Fennema, 1978; McLellan e Robinson, 1981). As enzimas ligadas estão associadas à parede celular e também, possivelmente, às organelas, como por exemplo, mitocôndrias e ribossomos (Meudt e Stecher, 1972; Darimont e Baxter, 1973). As propriedades e as funções fisiológicas da peroxidase em vegetais têm sido objeto de estudos por parte de vários autores (Haard, 1977; Vàmos- Vigyazó,1981). A respeito das funções fisiológicas já se estabeleceu que a peroxidase contribui para a modificação, de forma deteriorativa, no sabor, textura, cor e propriedades nutricionais de vegetais processados (McLellan e Robinson, 1984). Tem sido reportado que a peroxidade apresenta um processo bifásico de inativação pelo calor (desnaturação) (McLellan e Robinson, 1981; Duden et al., 1975; Clemente, 1995; Clemente e Robinson, 1995). Durante o tratamento térmico a perda da atividade está associada com a origem da enzima, com a concentração da enzima, com o pH e métodos de ensaio. Sob certas condições de tratamento térmico, a peroxidase não é totalmente inativada e, além disso ocorre a perda do sabor e o desenvolvimento de sabores desagradáveis em alimentos (Clemente, 1995). No presente trabalho investigou-se a termoestabilidade do extrato bruto de peroxidase solúvel e ionicamente ligada à parede celular, considerando-se ainda como parte da fração solúvel qualquer peroxidase originária dos ribossomos ou mitocôndrias. Material e métodos