70 PROTEÓMICA • NÚMERO 1 • FEBRERO 2008 al., 2005). Debido a la dificultad del trabajo con pro- teínas de membrana, el estudio de éstas se ha pasado por alto en muchos análisis proteómicos sobre la interacción con tiorredoxinas (Meyer et al., 2005). Materiales y métodos En este trabajo hemos desarrollado un proce- dimiento para aislar proteínas de membrana que interaccionen con la tiorredoxina TrxA mediante la unión “in situ” a una tiorredoxina alterada (Tr- xAC35S), con una sola cisteína en el sitio activo, y con una secuencia adicional de seis histidinas, la cual fue añadida directamente a membranas intactas. Posteriormente al fraccionamiento y solubilización de las membranas, las potenciales proteínas diana de tiorredoxina fueron aisladas mediante cromato- grafía de afinidad por níquel y electroforesis des- naturalizante bidimensional bajo condiciones no reductoras en la primera dimensión y reductoras en la segunda. Resultados Utilizando este método hemos identificado 50 posibles proteínas diana de tiorredoxina, 38 de las cuales han sido identificadas como tales por primera vez para Synechocystis en este trabajo, aunque 10 de ellas ya fueron descritas como tales en trabajos previos para otros organismos. Entre las dianas cabe destacar varias subunidades ATPasa de transporta- dores y miembros de la familia AAA + de ATPasas, e.g. FtsH. (Mata-Cabana, et al., 2007). Conclusiones En este estudio se describe por primera vez una posible regulación por la luz a través de tiorredoxi- nas de procesos tales como el transporte a través de la membrana o la proteolisis, con lo que se abren nuevas vías de estudio para profundizar en estas nuevas relaciones tanto en cianobacterias como en otros organismos. Bibliografía Cooper, C.E., Patel, R.P., Brookes, P.S., Darley-Usmar, V.M. Trends in Biochemical Sciences 2002, 27, 489-492 Mata-Cabana, A., Florencio, F.J., Lindahl, M. Proteom- ics 2007, 7, 3953-3963 Meyer, Y., Reichheld, J.P., Vignols, F. Photosynthesis Research 2005, 86, 419-433 Srivastava, R., Pisareva, T., Norling, B. PCC 6803. Proteomics 2005, 5, 4905-4916 Tomato chromoplast proteome: challenges and perspectives Petrizzo R. 1 , Reisinger V. 2 , Eichacker L. 2 , Rose Campbell J. K 3 , Bellido D. 4 , Oliveira E. 4 , Odena MA 4 and Boronat A. 1 1 Department of Biochemistry and Molecular Biology, University of Barcelona, Faculty of Biology, Avda. Diagonal 645, 08028-Barcelona. 2 Department für Biologie I, Ludwig-Maximilians-Universitat, München, Germany. 3 Emerson Hall Department of Plant Biology, Cornell University, Ithaca, NY 14853 USA. 4 Plataforma de Proteòmica, Parc Científic de Barcelona, Campus Diagonal, Universitat de Barcelona, C/ Josep Samitier 1-5, 08028 Barcelona. Introduction In our work we focus on non-photosynthetic plastids (i.e Chromoplasts) which are part of the compartimentalised genetic machinery of the plant cell and originated from endosymbiosis. Chromo- plasts derive from the chloroplasts present in the green fruit (Camara et al., 1995). The chloroplast to chromoplast transition is marked by the degradation of the thylakoid membrane system and the reduction in the level of proteins associated with photosynthe- sis (Cheung et al., 1995). The role of chromoplasts in other metabolic processes relevant for fruit qual- ity (such as the production of flavors, aromas, or brought to you by metadata, citation and similar papers at core.ac.uk provided by Repositorio Institucional de la Universidad de